然而，目前，各种方法，如X射线晶体学，冷冻电子显微镜（cryo-EM）和核磁共振（NMR），正在为蛋白质的三维结构提供独特的见解，并且它们在更全面地理解和详细表征其动力学（例如某些区域的灵活性和/或迁移率）方面的使用至关重要。
在Burmann实验室，我们正在利用核磁共振波谱的独特功能来研究蛋白质主链和氨基酸侧链的动力学，这使我们能够深入了解调节蛋白质功能的变构过程。核磁共振在水性缓冲溶液中研究各种状态的独特能力提供了对各种重要生物过程的直接访问，这些过程分布在不同的时间尺度上，从纳秒到秒和分钟（见图1）。
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